ความแตกต่างที่สำคัญ – Kd vs Km
Kd และ Km เป็นค่าคงที่สมดุล ความแตกต่างที่สำคัญระหว่าง Kd และ Km คือ Kd เป็นค่าคงที่ทางอุณหพลศาสตร์ในขณะที่ Km ไม่ใช่ค่าคงที่ทางอุณหพลศาสตร์
Kd หมายถึงค่าคงที่การแยกตัวในขณะที่ Km คือค่าคงที่ Michaelis ค่าคงที่ทั้งสองนี้มีความสำคัญมากในการวิเคราะห์เชิงปริมาณของปฏิกิริยาของเอนไซม์
Kd คืออะไร
Kd คือค่าคงที่การแยกตัว เป็นที่รู้จักกันว่าค่าคงที่การแยกตัวสมดุลเนื่องจากใช้ในระบบสมดุล ค่าคงที่การแยกตัวคือค่าคงที่สมดุลของปฏิกิริยาโดยที่สารประกอบขนาดใหญ่จะถูกแปลงเป็นส่วนประกอบขนาดเล็กแบบย้อนกลับได้กระบวนการของการแปลงนี้เรียกอีกอย่างว่าการแยกตัว โมเลกุลไอออนิกจะแยกตัวออกเป็นไอออนของมันเสมอ จากนั้นค่าคงที่การแยกตัวหรือ Kd คือปริมาณที่แสดงขอบเขตที่สารเฉพาะในสารละลายแยกตัวออกเป็นไอออน ดังนั้น นี่จึงเท่ากับผลคูณของความเข้มข้นของไอออนตามลำดับหารด้วยความเข้มข้นของโมเลกุลที่ไม่แยกส่วน
AB ↔ A + B
ในปฏิกิริยาทั่วไปข้างต้น ค่าคงที่การแยกตัว Kd สามารถกำหนดได้ดังนี้
Kd=[A][B] / [AB].
ยิ่งไปกว่านั้น หากมีความสัมพันธ์ปริมาณสัมพันธ์ เราควรรวมสัมประสิทธิ์ปริมาณสัมพันธ์ในสมการด้วย
xAB ↔ aA + bB
สมการของค่าคงที่การแยกตัว Kd สำหรับปฏิกิริยาข้างต้นเป็นดังนี้:
Kd=[A]a[B]b / [AB]x
โดยเฉพาะในการใช้งานทางชีวเคมี Kd ช่วยในการกำหนดปริมาณของผลิตภัณฑ์ที่เกิดจากปฏิกิริยาเคมีต่อหน้าเอนไซม์Kd ของปฏิกิริยาเอนไซม์แสดงออกถึงสัมพรรคภาพลิแกนด์-รีเซพเตอร์ กล่าวอีกนัยหนึ่ง มันระบุความสามารถของสารตั้งต้นในการออกจากตัวรับของเอนไซม์ ในทางกลับกัน มันอธิบายว่าซับสเตรตจับกับเอ็นไซม์ได้ดีเพียงใด
Km คืออะไร
Km คือค่าคงที่มิคาเอลิส Km เป็นค่าคงที่จลนศาสตร์ต่างจาก Kd การใช้งานหลักอยู่ในจลนพลศาสตร์ของเอนไซม์ กล่าวคือ เพื่อกำหนดความสัมพันธ์ของสารตั้งต้นที่จะจับกับเอนไซม์ ค่าคงที่แสดงโดยเชื่อมโยงความเข้มข้นของซับสเตรตกับอัตราการเกิดปฏิกิริยาเมื่อมีเอนไซม์ ดังนั้น ค่าคงตัว Michaelis หรือ Km คือความเข้มข้นของสารตั้งต้นเมื่อความเร็วของปฏิกิริยาถึงครึ่งหนึ่งของความเร็วสูงสุด
รูปที่ 1: ความสัมพันธ์ระหว่างความเร็วของปฏิกิริยาและความเข้มข้นของสารตั้งต้นในปฏิกิริยาของเอนไซม์
ระหว่างปฏิกิริยาระหว่างเอนไซม์ (E) และสารตั้งต้น (S) การก่อตัวของผลิตภัณฑ์ (P) เป็นดังนี้:
E + S ↔ E-S คอมเพล็กซ์ ↔ E + P
หากค่าคงที่สมดุลของปฏิกิริยาข้างต้นเป็นดังนี้ คุณจะได้รับ Km จากค่าคงที่เหล่านี้
Km=K-1 + K+2 / K+1
การกำหนดกิโลเมตรตามแนวคิดของไมเคิล
Michaelis พัฒนาความสัมพันธ์โดยใช้ความเข้มข้นของซับสเตรต [S] และความเร็วปฏิกิริยาสูงสุด Vmax ความสัมพันธ์ระหว่างความเข้มข้นของซับสเตรตและ Km ของปฏิกิริยาเอนไซม์มีดังนี้:
v=Vmax[S] / Km + [S]
v คือความเร็วเมื่อใดก็ได้ ในขณะที่ [S] คือความเข้มข้นของสารตั้งต้น ณ เวลาใดเวลาหนึ่ง และ Vmax คือความเร็วสูงสุดของปฏิกิริยาKm คือค่าคงที่ Michaelis สำหรับเอนไซม์ในปฏิกิริยา ค่าคงที่ Michaelis ขึ้นอยู่กับเอนไซม์ ดังนั้นค่า Km เพียงเล็กน้อยแสดงว่าเอนไซม์อิ่มตัวด้วยสารตั้งต้นจำนวนเล็กน้อย จากนั้นจะได้ Vmax ที่ความเข้มข้นของซับสเตรตต่ำ ในทางตรงกันข้าม ค่า Km ที่สูงแสดงว่าเอนไซม์ต้องการสารตั้งต้นในปริมาณสูงจึงจะอิ่มตัว
Kd กับ Km ต่างกันอย่างไร
Kd vs Km |
|
| Kd คือค่าคงที่การแยกตัว | Km คือค่าคงที่ของ Michaelis |
| ธรรมชาติ | |
| Kd เป็นค่าคงที่เทอร์โมไดนามิก | Km เป็นค่าคงที่จลนศาสตร์ |
| Details | |
| Kd แสดงถึงความสัมพันธ์ของสารตั้งต้นที่มีต่อเอนไซม์ | Km แสดงถึงความสัมพันธ์ระหว่างความเข้มข้นของสารตั้งต้นและความเร็วของปฏิกิริยา |
สรุป – Kd vs Km
Kd และ Km เป็นค่าคงที่สมดุลที่อธิบายคุณสมบัติของปฏิกิริยาเอนไซม์ ความแตกต่างที่สำคัญระหว่าง Kd และ Km คือ Kd เป็นค่าคงที่ทางอุณหพลศาสตร์ในขณะที่ Km ไม่ใช่ค่าคงที่ทางอุณหพลศาสตร์
