เฮโมโกลบินกับไมโอโกลบิน
ไมโอโกลบินและเฮโมโกลบินคือเฮโมโปรตีนที่มีความสามารถในการจับโมเลกุลออกซิเจน โปรตีนเหล่านี้เป็นโปรตีนชนิดแรกที่มีโครงสร้างสามมิติที่แก้ไขได้ด้วยผลึกเอ็กซ์เรย์ โปรตีนคือพอลิเมอร์ของกรดอะมิโนที่เชื่อมติดกันด้วยพันธะเปปไทด์ กรดอะมิโนเป็นหน่วยการสร้างของโปรตีน. ตามรูปร่างโดยรวม โปรตีนเหล่านี้จัดอยู่ในประเภทโปรตีนทรงกลม โปรตีนทรงกลมมีรูปร่างค่อนข้างกลมหรือรูปไข่ คุณสมบัติที่แตกต่างกันของโปรตีนทรงกลมที่เป็นเอกลักษณ์เหล่านี้ช่วยให้สิ่งมีชีวิตเปลี่ยนโมเลกุลออกซิเจนระหว่างพวกมัน แอคทีฟไซต์ของโปรตีนพิเศษเหล่านี้ประกอบด้วยธาตุเหล็ก (II) protoporphyrin IX ที่ห่อหุ้มไว้ในกระเป๋ากันน้ำ
เมียโอโกลบิน
Myoglobin เกิดขึ้นเป็นโปรตีนโมโนเมอร์ที่โกลบินล้อมรอบ heme มันทำหน้าที่เป็นพาหะรองของออกซิเจนในเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อ เมื่อเซลล์กล้ามเนื้อทำงาน พวกเขาต้องการออกซิเจนในปริมาณมาก เซลล์กล้ามเนื้อใช้โปรตีนเหล่านี้เพื่อเร่งการแพร่กระจายของออกซิเจน และรับออกซิเจนในช่วงเวลาของการหายใจอย่างเข้มข้น โครงสร้างระดับอุดมศึกษาของ myoglobin คล้ายกับโครงสร้างโปรตีนทรงกลมที่ละลายน้ำได้ทั่วไป
สายโพลีเปปไทด์ของ myoglobin มี α-helices ทางขวาแยก 8 ตัว โมเลกุลของโปรตีนแต่ละโมเลกุลประกอบด้วยกลุ่มของ heme prothetic หนึ่งกลุ่ม และส่วนที่เหลือของ heme แต่ละตัวมีอะตอมของเหล็กที่จับประสานกันตรงกลางหนึ่งตัว ออกซิเจนถูกผูกมัดโดยตรงกับอะตอมของเหล็กของกลุ่มเทียมที่เป็นฮีม
เฮโมโกลบิน
เฮโมโกลบินเกิดขึ้นเป็นโปรตีนเตตระเมอร์ ซึ่งแต่ละหน่วยย่อยประกอบด้วยโกลบินที่ล้อมรอบฮีม เป็นพาหะของออกซิเจนทั้งระบบ มันจับโมเลกุลของออกซิเจนแล้วส่งผ่านเลือดโดยเซลล์เม็ดเลือดแดง
ในสัตว์มีกระดูกสันหลัง ออกซิเจนจะกระจายผ่านเนื้อเยื่อปอดไปยังเซลล์เม็ดเลือดแดง เนื่องจากเฮโมโกลบินเป็น tetramer จึงสามารถจับโมเลกุลออกซิเจนได้สี่ตัวในคราวเดียว จากนั้นออกซิเจนที่ถูกผูกมัดจะกระจายไปทั่วร่างกายและถ่ายจากเซลล์เม็ดเลือดแดงไปยังเซลล์หายใจ จากนั้นเฮโมโกลบินจะนำก๊าซคาร์บอนไดออกไซด์กลับคืนสู่ปอด ดังนั้นเฮโมโกลบินจึงทำหน้าที่ส่งออกซิเจนที่จำเป็นสำหรับการเผาผลาญของเซลล์และกำจัดของเสียที่เป็นผลลัพธ์ คาร์บอนไดออกไซด์
เฮโมโกลบินประกอบด้วยโพลีเปปไทด์หลายสาย เฮโมโกลบินของมนุษย์ประกอบด้วยหน่วยย่อย α (อัลฟา) สองหน่วยและหน่วยย่อย β (เบต้า) สองหน่วย α-subunit แต่ละตัวมี 144 เรซิดิว และ β-subunit แต่ละตัวมี 146 เรซิดิว ลักษณะโครงสร้างของหน่วยย่อยทั้ง α (alpha) และ β (beta) คล้ายกับ myoglobin
เฮโมโกลบินกับไมโอโกลบิน
• เฮโมโกลบินขนส่งออกซิเจนในเลือดในขณะที่ไมโอโกลบินขนส่งหรือเก็บออกซิเจนในกล้ามเนื้อ
• Myoglobin ประกอบด้วยสายโซ่โพลีเปปไทด์เดี่ยวและเฮโมโกลบินประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์หลายสาย
• ความเข้มข้นของฮีโมโกลบินในเซลล์เม็ดเลือดแดงต่างจากมัยโอโกลบินสูงมาก
• ในตอนเริ่มต้น myoglobin จับโมเลกุลออกซิเจนได้ง่ายมากและล่าสุดก็อิ่มตัว กระบวนการผูกมัดนี้รวดเร็วมากใน myoglobin มากกว่าใน hemoglobin เริ่มแรกเฮโมโกลบินจับออกซิเจนด้วยความยากลำบาก
• Myoglobin เกิดขึ้นเป็นโปรตีนโมโนเมอร์ในขณะที่เฮโมโกลบินเกิดขึ้นเป็นโปรตีน tetrameric
• มีสายโซ่โพลีเปปไทด์สองประเภท (สาย α สองสายและสายโซ่ β- สองสาย) มีอยู่ในเฮโมโกลบิน
• Myoglobin สามารถจับโมเลกุลออกซิเจนหนึ่งโมเลกุลที่เรียกว่าโมโนเมอร์ ในขณะที่เฮโมโกลบินสามารถจับโมเลกุลออกซิเจนสี่ตัว เรียกว่าเตตระเมอร์
• Myoglobin จับออกซิเจนแน่นกว่าเฮโมโกลบิน
• เฮโมโกลบินสามารถจับและถ่ายทั้งออกซิเจนและคาร์บอนไดออกไซด์ ไม่เหมือนไมโอโกลบิน