ความแตกต่างที่สำคัญ – ทริปซิน vs ไคโมทริปซิน
การย่อยโปรตีนเป็นกระบวนการที่สำคัญมากในกระบวนการย่อยอาหารโดยรวมในสิ่งมีชีวิต โปรตีนที่ซับซ้อนจะถูกย่อยเป็นโมโนเมอร์ของกรดอะมิโนและถูกดูดซึมผ่านลำไส้เล็ก โปรตีนมีความสำคัญเนื่องจากทำหน้าที่สำคัญและมีบทบาทเชิงโครงสร้างในร่างกาย การย่อยโปรตีนเกิดขึ้นผ่านเอนไซม์ย่อยโปรตีนซึ่งรวมถึงทริปซิน ไคโมทริปซิน เปปไทเดส และโปรตีเอส ทริปซินเป็นเอนไซม์ย่อยโปรตีนซึ่งแยกพันธะเปปไทด์ที่กรดอะมิโนพื้นฐานซึ่งรวมถึงไลซีนและอาร์จินีน Chymotrypsin ยังเป็นเอนไซม์ย่อยโปรตีนซึ่งแยกพันธะเปปไทด์ที่กรดอะมิโนอะโรมาติกเช่นฟีนิลอะลานีนทริปโตเฟนและไทโรซีนความแตกต่างที่สำคัญระหว่างทริปซินและไคโมทริปซินคือตำแหน่งของกรดอะมิโนที่เกาะติดกันในโปรตีน ทริปซินแยกที่ตำแหน่งกรดอะมิโนพื้นฐานในขณะที่ไคโมทริปซินแยกที่ตำแหน่งกรดอะมิโนอะโรมาติก
ทริปซินคืออะไร
ทริปซินเป็นโปรตีน 23.3 kDa ที่อยู่ในตระกูลของโปรตีเอสซีรีนและสารตั้งต้นหลักของมันคือกรดอะมิโนพื้นฐาน กรดอะมิโนพื้นฐานเหล่านี้รวมถึงอาร์จินีนและไลซีน Trypsin ถูกค้นพบในปี 1876 โดย Kuhne ทริปซินเป็นโปรตีนทรงกลมและมีอยู่ในรูปแบบที่ไม่ใช้งานซึ่งก็คือทริปซิโนเจน – ไซโมเจน กลไกการออกฤทธิ์ของทริปซินขึ้นอยู่กับกิจกรรมโปรตีเอสซีรีน
ทริปซินเกาะที่ปลายขั้ว C ของกรดอะมิโนพื้นฐาน นี่คือปฏิกิริยาไฮโดรไลซิสและเกิดขึ้นที่ pH - 8.0 ในลำไส้เล็ก การกระตุ้นของทริปซิโนเจนเกิดขึ้นจากการกำจัดเทอร์มินอลเฮกซาเปปไทด์และจะสร้างรูปแบบแอคทีฟ ทริปซิน ทริปซินที่ใช้งานอยู่มีสองประเภทหลัก α – ทริปซินและβ-ทริปซินมีความคงตัวทางความร้อนและโครงสร้างต่างกัน สารออกฤทธิ์ของทริปซินประกอบด้วยฮิสติดีน (H63), กรดแอสปาร์ติก (D107) และซีรีน (S200)
รูปที่ 01: Trypsin
การออกฤทธิ์ของเอนไซม์ทริปซินถูกยับยั้งโดย DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidine และ EDTA การใช้ทริปซินรวมถึงการแยกตัวของเนื้อเยื่อ ทริปซินไนเซชันในการเพาะเลี้ยงเซลล์สัตว์ การทำแผนที่ทริปติค การศึกษาโปรตีนในหลอดทดลอง การพิมพ์ลายนิ้วมือ และการเพาะเลี้ยงเนื้อเยื่อ
คีโมทริปซินคืออะไร
Chymotrypsin มีน้ำหนักโมเลกุล 25.6 kDa และอยู่ในตระกูล serine protease และเป็น endopeptidase Chymotrypsin มีอยู่ในรูปแบบที่ไม่ใช้งานซึ่งเป็น chymotrypsinogen Chymotrypsin ถูกค้นพบในปี 1900Chymotrypsin ไฮโดรไลซ์พันธะเปปไทด์ที่กรดอะมิโนอะโรมาติก สารตั้งต้นที่มีกลิ่นหอมเหล่านี้ ได้แก่ ไทโรซีน ฟีนิลอะลานีน และทริปโตเฟน ซับสเตรตของเอนไซม์นี้ส่วนใหญ่อยู่ใน L-isomers และทำหน้าที่ทันทีกับเอไมด์และเอสเทอร์ของกรดอะมิโน pH ที่เหมาะสมที่สุดที่ไคโมทริปซินทำหน้าที่คือ 7.8 – 8.0 ไคโมทริปซินมีสองรูปแบบหลัก เช่น ไคโมทริปซิน A และไคโมทริปซิน บี และพวกมันแตกต่างกันเล็กน้อยในลักษณะโครงสร้างและสลายโปรตีน ไซต์ที่ใช้งานของไคโมทริปซินประกอบด้วยตัวเร่งปฏิกิริยาสามตัวและประกอบด้วยฮิสติดีน (H57), กรดแอสปาร์ติก (D102) และซีรีน (S195)
รูปที่ 02: Chymotrypsin
สารกระตุ้นของไคโมทริปซิน ได้แก่ เซทิลไตรเมทิลแอมโมเนียมโบรไมด์, โดเดซิลไตรเมทิลแอมโมเนียมโบรไมด์, เฮกซาเดซิลไตรเมทิลแอมโมเนียมโบรไมด์ และเตตระบิวทิลแลมโมเนียมโบรไมด์สารยับยั้งไคโมทริปซินได้แก่ peptidyl aldehydes กรดโบรอน และอนุพันธ์ของคูมาริน Chymotrypsin ใช้ในเชิงพาณิชย์ในการสังเคราะห์เปปไทด์ การทำแผนที่เปปไทด์ และลายนิ้วมือของเปปไทด์
ความคล้ายคลึงกันระหว่างทริปซินกับไคโมทริปซินคืออะไร
- เอนไซม์ทั้งสองเป็นโปรตีเอสซีรีน
- เอ็นไซม์ทั้งสองแยกพันธะเปปไทด์
- เอนไซม์ทั้งสองทำหน้าที่ในลำไส้เล็ก
- เอนไซม์ทั้งสองมีอยู่ในรูปแบบที่ไม่ใช้งานเป็นไซโมเจน
- เอนไซม์ทั้งสองประกอบด้วยตัวเร่งปฏิกิริยาสามตัวที่มีฮิสติดีน กรดแอสปาร์ติก และซีรีนในบริเวณที่ทำงานของมัน
- เอนไซม์ทั้งสองถูกค้นพบครั้งแรกและสกัดจากโค
- การผลิตเอ็นไซม์ทั้งสองทำโดยใช้เทคนิคดีเอ็นเอลูกผสมในปัจจุบัน
- เอนไซม์ทั้งสองทำหน้าที่ pH พื้นฐานที่เหมาะสม
- เอนไซม์ทั้งสองชนิดถูกใช้ในหลอดทดลองในอุตสาหกรรมต่างๆ
ทริปซินและไคโมทริปซินต่างกันอย่างไร
ทริปซิน vs ไคโมทริปซิน |
|
| ทริปซินเป็นเอนไซม์ย่อยโปรตีนซึ่งจะแยกพันธะเปปไทด์ที่กรดอะมิโนพื้นฐาน เช่น ไลซีนและอาร์จินีน | Chymotrypsin ซึ่งเป็นเอนไซม์ย่อยโปรตีนที่แยกพันธะเปปไทด์ที่กรดอะมิโนอะโรมาติก เช่น ฟีนิลอะลานีน ทริปโตเฟน และไทโรซีน |
| น้ำหนักโมเลกุล | |
| น้ำหนักโมเลกุลของทริปซินคือ 23.3 k Da. | น้ำหนักโมเลกุลของไคโมทริปซินคือ 25.6 k Da. |
| ซับสเตรต | |
| โปรตีนที่ซับซ้อนจะถูกย่อยเป็นโมโนเมอร์ของกรดอะมิโนและถูกดูดซึมผ่านลำไส้เล็ก | สารตั้งต้นของกรดอะมิโนอะโรมาติก เช่น ไทโรซีน ทริปโตเฟน และฟีนิลอะลานีนออกฤทธิ์ต่อไคโมทริปซิน |
| รูปแบบไซโมเจนของเอนไซม์ | |
| ทริปซิโนเจนเป็นรูปแบบที่ไม่ใช้งานของทริปซิน | ไคโมทริปซิโนเจนเป็นรูปแบบที่ไม่ออกฤทธิ์ของไคโมทริปซิน |
| ตัวกระตุ้น | |
| แลนทาไนด์เป็นตัวกระตุ้นของทริปซิน | Cetyltrimethylammonium bromide, Dodecyltrimethylammonium bromide, Hexadecyltrimethylammonium bromide และ Tetrabutylammonium bromide เป็นตัวกระตุ้นของ chymotrypsin |
|
สารยับยั้ง |
|
| DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidine และ EDTA เป็นสารยับยั้งทริปซิน | Peptidyl aldehydes, boronic acids, and coumarin Derivatives เป็นสารยับยั้งไคโมทริปซิน |
สรุป – ทริปซิน vs ไคโมทริปซิน
เปปไทด์หรือเอ็นไซม์โปรตีโอไลติกแยกโปรตีนผ่านการไฮโดรไลซิสของพันธะเปปไทด์ ทริปซินแยกพันธะเปปไทด์ที่กรดอะมิโนพื้นฐานในขณะที่ไคโมทริปซินแยกพันธะเปปไทด์ออกจากกรดอะมิโนอะโรมาติก เอ็นไซม์ทั้งสองชนิดเป็นซีรีนเปปไทเดสและทำหน้าที่ในลำไส้เล็กในสภาพแวดล้อมที่มีค่า pH พื้นฐาน ปัจจุบันมีงานวิจัยที่เกี่ยวข้องกับการผลิตทริปซินและไคโมทริปซินโดยใช้เทคโนโลยีดีเอ็นเอลูกผสมโดยใช้แบคทีเรียและเชื้อราหลายชนิด เนื่องจากเอนไซม์เหล่านี้มีมูลค่าทางอุตสาหกรรมสูง นี่คือข้อแตกต่างระหว่างทริปซินและไคโมทริปซิน
ดาวน์โหลดไฟล์ PDF ของ Trypsin vs Chymotrypsin
คุณสามารถดาวน์โหลดไฟล์ PDF ของบทความนี้และใช้เพื่อวัตถุประสงค์ออฟไลน์ตามบันทึกการอ้างอิง โปรดดาวน์โหลดไฟล์ PDF ที่นี่ ความแตกต่างระหว่าง Trypsin และ Chymotrypsin