ความแตกต่างที่สำคัญระหว่าง IgG IgM IgA IgE และ IgD คือชนิดของสายโซ่หนักในแอนติบอดีแต่ละตัว ในขณะที่ IgG มีสายหนักประเภท γ IgM มีสายหนักประเภท μ ในทางตรงกันข้าม IgA มีสายหนักประเภท α IgE มีสายโซ่หนักประเภท ε และ IgD มีสายโซ่หนักประเภท δ
การผลิตแอนติบอดีเกิดขึ้นเพื่อตอบสนองต่อแอนติเจนซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของการกระตุ้นกลไกภูมิคุ้มกันแบบปรับตัวในสัตว์ระดับสูง อันตรกิริยาระหว่างแอนติบอดีกับแอนติเจนจะกระตุ้นปฏิกิริยาต่างๆ เช่น การเกาะติดกัน การทำให้เป็นกลาง ออพโซไนเซชัน การกระตุ้นส่วนเติมเต็ม และการกระตุ้นเซลล์บีที่มีส่วนร่วมในการอำนวยความสะดวกกลไกการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันต่อสิ่งมีชีวิตแปลกปลอมแอนติบอดีแตกต่างกันไปในด้านโครงสร้างและหน้าที่
IgG คืออะไร
อิมมูโนโกลบูลิน G หรือ IgG เป็นอิมมูโนโกลบูลินประเภทที่พบบ่อยที่สุดซึ่งมีอยู่ในปริมาณมากในของเหลวในเนื้อเยื่อและเลือด มีความเข้มข้นของเซรั่มมากกว่า 75% น้ำหนักโมเลกุลของ IgG คือ 150,000 D IgG เป็นโมโนเมอร์ และสายโซ่หนักของ IgG อยู่ในประเภท γ
รูปที่ 01: โครงสร้าง 2D และ 3D ของ IgG
มีจุดจับแอนติเจนสองแห่ง คลาสย่อยของ IgG ได้แก่ IgG1, IgG2, IgG3 และ IgG4 IgG เป็นอิมมูโนโกลบูลินชนิดเดียวที่สามารถข้ามรกได้ IgG มีส่วนร่วมในการกระตุ้นภูมิคุ้มกันตั้งแต่ยังเป็นทารก เนื่องจาก IgG ถูกส่งผ่านจากแม่สู่ลูกในระหว่างการให้นม หน้าที่หลักของ IgG คือการมีส่วนร่วมในปฏิกิริยาภูมิคุ้มกันและการทำให้เป็นกลางนอกจากนี้ยังมีส่วนร่วมในการกระตุ้นการตอบสนองทุติยภูมิระหว่างปฏิกิริยาภูมิคุ้มกัน
IgM คืออะไร
อิมมูโนโกลบูลิน M หรือ IgM มีโครงสร้างเพนทาเมอร์ที่ไม่เหมือนใคร ดังนั้นจึงเป็นแอนติบอดีชนิดที่ใหญ่ที่สุด มีน้ำหนักโมเลกุลประมาณ 900, 000 D คิดเป็นเกือบ 10% ของแอนติบอดีทั้งหมดในซีรัม โครงสร้างเพนทาเมอร์ที่เป็นเอกลักษณ์ช่วยอำนวยความสะดวกในการจับกับแอนติเจน 10 แห่ง สายโซ่หนักของ IgM ประกอบด้วยประเภท μ นอกจากนี้ยังมีพันธะไดซัลไฟด์ลักษณะเฉพาะที่เชื่อมต่อโมโนเมอร์แต่ละตัว
รูปที่ 02: การเปิดใช้งาน IgM ในการติดเชื้อแบคทีเรีย
หน้าที่หลักของ IgM คือการกระตุ้นการตอบสนองของภูมิคุ้มกันหลัก นอกจากนี้ยังเป็นตัวกระตุ้นที่ดีของระบบเสริมและมีส่วนร่วมในการเกาะติดกัน ดังนั้น IgM จึงมีบทบาทสำคัญในการติดเชื้อแบคทีเรีย
IgA คืออะไร
อิมมูโนโกลบูลิน A หรือ IgA เป็นไดเมอร์แอนติบอดีที่มีองค์ประกอบพิเศษที่เรียกว่าองค์ประกอบสารคัดหลั่ง เนื่องจากการจัดโครงสร้าง น้ำหนักโมเลกุลจึงมากกว่าคลาสแอนติบอดีที่มีโครงสร้างโมโนเมอร์ มันคือ 385, 000.00 D. มันมีจุดจับแอนติเจน 4 ตำแหน่งที่มีสายโซ่หนักที่ประกอบด้วยประเภท α มันมีสองคลาสย่อย: IgA1 และ IgA2
รูปที่ 03: โครงสร้าง 3 มิติของ IgA
เนื่องจากความสามารถในการทำหน้าที่เป็นสารคัดหลั่ง แอนติบอดีประเภทนี้ส่วนใหญ่พบในสารคัดหลั่งของร่างกาย เช่น น้ำตา น้ำลาย สารคัดหลั่งจากทางเดินหายใจและลำไส้ และสารคัดหลั่งจากเยื่อเมือก นอกจากนี้ยังมีอยู่ในน้ำนมเหลือง ประมาณ 15% ของแอนติบอดีในซีรัมทั้งหมดมีหน้าที่ในคลาสของแอนติบอดี IgAIgA ไม่ได้มีส่วนร่วมในการเปิดใช้งานระบบเสริม อย่างไรก็ตาม หน้าที่หลักของมันคือต้องแสดงออกในเนื้อเยื่อ ป้องกันการล่าอาณานิคมของสิ่งมีชีวิตต่างประเทศ เช่น แบคทีเรีย
IgE คืออะไร
อิมมูโนโกลบูลิน E หรือ IgE เป็นชนิดของอิมมูโนโกลบูลินที่พบน้อยที่สุดในซีรัม คิดเป็นน้อยกว่า 0.01% ของอิมมูโนโกลบูลินในซีรัมทั้งหมด โครงสร้างเป็นแบบโมโนเมอร์ และสายหนักประกอบด้วยประเภท ε นอกจากนี้ น้ำหนักโมเลกุลของมันอยู่ที่ประมาณ 200,000 D IgE มีจุดจับแอนติเจนสองแห่งที่คล้ายกับของ IgG
รูปที่ 04: การยืนยันแบบต่างๆ ของ IgE
หน้าที่หลักของ IgE คือการกระตุ้นปฏิกิริยาภูมิแพ้เพื่อตอบสนองต่อสภาวะต่างๆ เช่น โรคหอบหืดและไข้ละอองฟาง ในแง่มุมที่กว้างกว่านั้น การเปิดใช้งาน IgE จะสังเกตได้ระหว่างปฏิกิริยาภูมิไวเกินประเภทที่ 1ในการตอบสนองต่อปฏิสัมพันธ์ระหว่างแอนติบอดีกับแอนติเจน ส่งเสริมการหลั่งของฮีสตามีน ไม่มีความสามารถในการเปิดใช้งานระบบเสริม มันยังมีบทบาทในการป้องกันการติดเชื้อปรสิต
IgD คืออะไร
อิมมูโนโกลบูลิน D หรือ IgD ยังเป็นโมโนเมอร์อิมมูโนโกลบูลินที่มีจุดจับแอนติเจนเพียง 2 แห่งเท่านั้น มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำสุดประมาณ 185, 000 D. IgD คิดเป็นประมาณ <0.5% ของความเข้มข้นของแอนติบอดีทั้งหมดในซีรัม โซ่หนักประกอบด้วยประเภท δ บทบาทของ IgD ไม่ได้มีความเฉพาะเจาะจงมากนัก แต่พวกมันส่วนใหญ่มีส่วนร่วมในการกระตุ้นเซลล์ B ในระหว่างการตอบสนองต่อภูมิคุ้มกันแบบปรับตัว พวกเขาไม่ได้เปิดใช้งานระบบเสริม ไม่สามารถผ่านรกได้
ความคล้ายคลึงกันระหว่าง IgG IgM IgA IgE และ IgD คืออะไร
- ทั้งหมดประกอบด้วยโซ่หนักและโซ่เบา
- พวกมันคือไกลโคโปรตีน
- ยิ่งไปกว่านั้น แอนติบอดีทุกประเภทสามารถอำนวยความสะดวกในการจับแอนติบอดีกับแอนติเจน
- นอกจากนี้ยังอำนวยความสะดวกในการจับแอนติบอดี-แอนติเจนเนื่องจากมีจุดจับแอนติเจนในแอนติบอดีทั้งหมด
- มีอยู่ในเซรั่ม
- ทั้งหมดมีส่วนร่วมในการกระตุ้นการตอบสนองภูมิคุ้มกันแบบปรับตัว
- ตรวจแอนติบอดีทั้งหมดโดยใช้เทคนิคภูมิคุ้มกัน เช่น Radio Immuno Assay (RIA) หรือ Enzyme-Linked Immunosorbent Assay (ELISA)
- พวกเขามีบทบาทสำคัญในการวินิจฉัยและพยาธิวิทยา
ความแตกต่างระหว่าง IgG IgM IgA IgE และ IgD คืออะไร
ความแตกต่างที่สำคัญระหว่าง IgG IgM IgA IgE และ IgD คือประเภทของสายหนักของแอนติบอดีแต่ละประเภท IgG มีสายโซ่หนักประเภท γ; IgM มีโซ่หนักประเภท μ; IgA มีสายหนักประเภท α; IgE มีสายหนักประเภท ε และ IgD มีสายหนักประเภท δ นอกจากนี้ การจัดเรียงโครงสร้างของพวกมันยังแปรผัน ส่งผลให้เกิดน้ำหนักโมเลกุลที่แตกต่างกันสำหรับแอนติบอดีแต่ละชนิดนอกจากนี้ ลักษณะการทำงานของแอนติบอดีแต่ละตัวก็แตกต่างกันไปด้วย แม้ว่า IgG และ IgM สามารถกระตุ้นระบบเสริมได้ แต่แอนติบอดีประเภทอื่นไม่สามารถทำได้ นอกจากนี้ IgG เท่านั้นที่สามารถข้ามรกได้
อินโฟกราฟิกด้านล่างแสดงความแตกต่างระหว่าง IgG IgM IgA IgE และ IgD ในรูปแบบตารางสำหรับการเปรียบเทียบแบบเคียงข้างกัน
สรุป – IgG vs IgM vs IgA vs IgE vs IgD
แอนติบอดีได้มาจากเซลล์ B และมีบทบาทสำคัญในการสร้างภูมิคุ้มกันแบบปรับตัว แอนติบอดีมีห้าประเภทหลักที่แตกต่างกันตามประเภทของสายหนักที่พวกมันมีอยู่เป็นหลัก IgG IgM IgA IgE และ IgD มีสายหนักประเภท γ, μ, α, ε และ δ ตามลำดับ นอกจากนี้ พวกมันยังแตกต่างกันในโครงสร้างของพวกมันเมื่อ IgG, IgE และ IgD บรรลุโครงสร้างโมโนเมอร์ IgM บรรลุโครงสร้างเพนทาเมอร์ และ IgA บรรลุโครงสร้างไดเมอร์ วิธีกระตุ้นการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันก็แตกต่างกันไปตามประเภทของแอนติบอดีIgG และ IgM สามารถเปิดใช้งานระบบเสริมได้ แต่ประเภทอื่นไม่สามารถทำได้ นี่คือบทสรุปของความแตกต่างระหว่าง IgG IgM IgA IgE และ IgD
