ความแตกต่างที่สำคัญ – ความใกล้ชิด vs ความมักมาก
ปฏิสัมพันธ์ของแอนติเจนของแอนติบอดีเป็นปฏิสัมพันธ์ที่สำคัญในเซลล์เพื่อตอบสนองต่อการติดเชื้อ แอนติเจนเป็นอนุภาคแปลกปลอมที่เข้าสู่เซลล์เจ้าบ้าน ส่วนใหญ่ประกอบด้วยพอลิแซ็กคาไรด์หรือไกลโคโปรตีนและมีรูปร่างเฉพาะ อันตรกิริยาระหว่างแอนติเจนและแอนติบอดีเกิดขึ้นตามการจับที่ถูกต้องของทั้งสองฝ่ายโดยพันธะที่ไม่ใช่โควาเลนต์ เช่น พันธะไฮโดรเจน พันธะแวนเดอร์วาลส์ เป็นต้น ปฏิกิริยานี้สามารถย้อนกลับได้ ความสัมพันธ์และความมักมากเป็นสองพารามิเตอร์ที่วัดความแรงของอันตรกิริยาระหว่างแอนติเจนและแอนติบอดีในภูมิคุ้มกันวิทยา ความแตกต่างที่สำคัญระหว่างความชอบและความชอบคือความเกี่ยวข้องคือการวัดความแรงของปฏิกิริยาระหว่างบุคคลระหว่างอีพิโทปและตำแหน่งการจับหนึ่งของแอนติบอดี ในขณะที่ความมักมากคือการวัดการรวมตัวระหว่างปัจจัยกำหนดแอนติเจนและตำแหน่งการจับแอนติเจนของแอนติบอดีหลายวาเลนต์ความสัมพันธ์เป็นปัจจัยหนึ่งที่มีอิทธิพลต่อการตอบสนองของแอนติเจนแอนติบอดี
ความสัมพันธ์คืออะไร
ความสัมพันธ์คือการวัดปฏิสัมพันธ์ระหว่างตำแหน่งที่จับกับแอนติเจนของแอนติบอดีและอีพิโทปของแอนติเจน ค่าสัมพรรคภาพสะท้อนผลลัพธ์สุทธิของแรงดึงดูดและแรงผลักระหว่างเอพิโทปแต่ละตัวและตำแหน่งการผูกแต่ละอัน ค่าความสัมพันธ์ที่สูงเป็นผลมาจากปฏิสัมพันธ์ที่รุนแรงกับแรงดึงดูดที่น่าดึงดูดยิ่งขึ้นระหว่างตำแหน่งเอพิโทปและจุดยึด Ab ค่าความสัมพันธ์ต่ำบ่งบอกถึงความสมดุลที่ต่ำระหว่างแรงดึงดูดและแรงผลัก
ความสัมพันธ์ของโมโนโคลนัลแอนติบอดีสามารถวัดได้ง่ายเนื่องจากมีเอพิโทปเดียวและเป็นเนื้อเดียวกัน โพลีโคลนัลแอนติบอดีจะให้คะแนนค่าสัมพรรคภาพโดยเฉลี่ยเนื่องจากลักษณะต่างกันและความแตกต่างในสัมพรรคภาพที่มีต่ออีพิโทปของแอนติเจนที่แตกต่างกัน
การทดสอบอิมมูโนดูดซับที่เชื่อมโยงกับเอนไซม์ (ELISA) เป็นเทคนิคใหม่ทางเภสัชวิทยาซึ่งใช้ในการวัดความสัมพันธ์ของแอนติบอดีส่งผลให้มีข้อมูลที่แม่นยำ สะดวก และให้ข้อมูลมากขึ้นสำหรับการกำหนดความสัมพันธ์ แอนติบอดีที่มีสัมพรรคภาพสูงจับกับเอพิโทปอย่างรวดเร็วและสร้างพันธะที่แข็งแรงซึ่งยังคงอยู่ในระหว่างการทดสอบทางภูมิคุ้มกันในขณะที่แอนติบอดีที่มีสัมพรรคภาพต่ำจะละลายปฏิกิริยาและตรวจไม่พบโดยการตรวจ
ความมักง่ายคืออะไร
ความกระหายของแอนติบอดีเป็นตัววัดความแรงโดยรวมของการผูกมัดระหว่างแอนติเจนและแอนติบอดี ขึ้นอยู่กับปัจจัยหลายประการ เช่น สัมพรรคภาพของแอนติบอดีต่อแอนติเจน ความจุของแอนติเจนและแอนติบอดี และการจัดเรียงโครงสร้างของปฏิสัมพันธ์ หากแอนติบอดีและแอนติเจนมีหลายวาเลนต์และมีการจัดโครงสร้างที่ดี อันตรกิริยาจะยังคงแข็งแกร่งมากเนื่องจากมีความต้องการสูง Avidity มักจะมีมูลค่าสูงกว่าผลรวมของความชอบส่วนบุคคลเสมอ
แอนติเจนส่วนใหญ่เป็นมัลติเมอร์และแอนติบอดีส่วนใหญ่เป็นมัลติเวเลนซ์ ดังนั้นปฏิกิริยาของแอนติเจนแอนติบอดีส่วนใหญ่จึงยังคงแข็งแกร่งและเสถียรเนื่องจากแอนติเจนและแอนติบอดีที่มีความต้องการสูง
Figure01: ความใกล้ชิดและความดื้อรั้นของแอนติบอดี
ความใกล้ชิดกับความกระหายต่างกันอย่างไร
ความใกล้ชิดกับความมักมาก |
|
| ความสัมพันธ์หมายถึงความแรงของปฏิสัมพันธ์ระหว่างหนึ่งแอนติเจนอีพิโทปกับหนึ่งตำแหน่งที่จับกับแอนติเจนของแอนติบอดี | Avidity คือการวัดความแข็งแกร่งโดยรวมของปฏิสัมพันธ์ระหว่างแอนติเจนเอพิโทปกับแอนติบอดีหลายวาเลนซ์ |
| เกิดขึ้น | |
| สิ่งนี้เกิดขึ้นระหว่างเอพิโทปแต่ละตัวและไซต์ที่มีผลผูกพันแต่ละอัน | สิ่งนี้เกิดขึ้นระหว่างแอนติเจนหลายตัวและแอนติบอดี |
| Value | |
| ความผูกพันคือความสมดุลของพลังที่น่าดึงดูดและน่ารังเกียจ | ความกระฉับกระเฉงถือเป็นมูลค่ามากกว่าผลรวมของความชอบส่วนบุคคล |
สรุป – ความใกล้ชิด vs ความมักมาก
ปฏิกิริยาของแอนติบอดีต่อแอนติเจนเป็นปฏิกิริยาเฉพาะที่ย้อนกลับได้และไม่ใช่โควาเลนต์ซึ่งมีความสำคัญในการศึกษาทางภูมิคุ้มกัน คล้ายกับปฏิกิริยาของสารตั้งต้นของเอนไซม์ แอนติเจนจำเพาะจับกับแอนติบอดีจำเพาะ ความใกล้ชิดและความมักมากเป็นสองมาตรการของปฏิสัมพันธ์นี้ ความชอบจับสะท้อนความแรงของการกระทำระหว่างกันระหว่างอีพิโทปและตำแหน่งในการจับแอนติเจนของแอนติบอดี Avidity สะท้อนถึงความแข็งแกร่งโดยรวมของแอนติเจนแอนติบอดีที่ซับซ้อน นี่คือความแตกต่างระหว่างความสัมพันธ์และความโลภ ความมักมากคือผลลัพธ์ของสัมพรรคภาพหลายอย่างที่เกิดขึ้นในสารเชิงซ้อนของแอนติเจนแอนติบอดีหนึ่งอันเนื่องจากแอนติเจนและแอนติบอดีส่วนใหญ่เป็นแบบหลายวาเลนต์และคงไว้ซึ่งการกระทำระหว่างกันหลายอย่างเพื่อทำให้การจับคงที่