ไคเนสกับฟอสฟาเตส
ความแตกต่างระหว่างไคเนสและฟอสฟาเตสเกิดจากความจริงที่ว่าทั้งสองเอ็นไซม์สนับสนุนสองกระบวนการที่ตรงกันข้าม ไคเนสและฟอสฟาเตสเป็นเอนไซม์สำคัญสองชนิดที่จัดการกับฟอสเฟตที่พบในระบบชีวภาพ เอ็นไซม์เป็นโปรตีนทรงกลมสามมิติที่ทำหน้าที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพสำหรับปฏิกิริยาทางชีวเคมีหลายอย่างในเซลล์ เนื่องจากความสามารถนี้ การมาถึงของเอนไซม์จึงถือเป็นหนึ่งในเหตุการณ์ที่สำคัญที่สุดในวิวัฒนาการของชีวิต เอ็นไซม์เพิ่มอัตราการเกิดปฏิกิริยาทางชีวเคมีโดยเน้นพันธะเคมีจำเพาะ ไคเนสและฟอสฟาเตสเป็นเอนไซม์สำคัญสองชนิดที่เกี่ยวข้องกับโปรตีนฟอสโฟรีเลชั่นฟอสโฟรีเลชั่นของโปรตีนช่วยอำนวยความสะดวกในหน้าที่หลักของโปรตีน รวมถึงเมแทบอลิซึมของเซลล์ การแยกเซลล์ การส่งสัญญาณระหว่างการเจริญเติบโต การถอดรหัส การตอบสนองของภูมิคุ้มกัน ฯลฯ ฟอสโฟรีเลชันของโปรตีนเกี่ยวข้องกับการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีนโดยการเพิ่มกลุ่มฟอสเฟตจากโมเลกุล ATP ในขณะที่ดีฟอสโฟรีเลชัน เกี่ยวข้องกับการกำจัดกลุ่มฟอสเฟตออกจากโปรตีน กระบวนการฟอสฟอริเลชันและดีฟอสโฟรีเลชันถูกเร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์ไคเนสและฟอสฟาเตสตามลำดับ ในบทความนี้ เราจะพูดถึงความแตกต่างระหว่างไคเนสและฟอสฟาเตสโดยเน้นข้อเท็จจริงที่สำคัญเกี่ยวกับไคเนสและฟอสฟาเตส
Kinase คืออะไร
ไคเนสคือกลุ่มของเอนไซม์ที่กระตุ้นปฏิกิริยาฟอสโฟรีเลชันโดยการเพิ่มกลุ่มฟอสเฟตจาก ATP เป็นโมเลกุลโปรตีน ปฏิกิริยาฟอสโฟรีเลชั่นเป็นไปในทิศทางเดียวเนื่องจากการปลดปล่อยพลังงานจำนวนมากพร้อมกับการสลายตัวของพันธะฟอสเฟต - ฟอสเฟตใน ATP เพื่อผลิต ADPโปรตีนไคเนสมีหลายประเภท และแต่ละไคเนสมีหน้าที่สร้างฟอสโฟรีเลตติ้งของโปรตีนหรือชุดโปรตีนที่เฉพาะเจาะจง อย่างไรก็ตาม เมื่อพิจารณาถึงโครงสร้างกรดอะมิโนโดยทั่วไป ไคเนสสามารถเพิ่มหมู่ฟอสเฟตเป็นกรดอะมิโนสามประเภท ซึ่งประกอบด้วยหมู่ OH ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของหมู่ R กรดอะมิโน 3 ชนิดนี้ ได้แก่ ซีรีน ทรีโอนีน และไทโรซีน โปรตีนไคเนสถูกจัดประเภทตามซับสเตรตกรดอะมิโนทั้งสามนี้ คลาสไคเนสซีรีน/ทรีโอนีนคล้ายกับโปรตีนไซโตพลาสซึมส่วนใหญ่ ในระหว่างกระบวนการฟอสโฟรีเลชั่น ไคเนสสามารถเพิ่มหรือลดการทำงานของโปรตีนได้ อย่างไรก็ตาม กิจกรรมจะขึ้นอยู่กับตำแหน่งของฟอสโฟรีเลชั่นและโครงสร้างของโปรตีนที่ถูกฟอสโฟรีเลต
ปฏิกิริยาฟอสฟอรัสพื้นฐาน
ฟอสฟาเตสคืออะไร
ปฏิกิริยาย้อนกลับของฟอสโฟรีเลชั่น ดีฟอสโฟรีเลชั่นถูกเร่งด้วยเอนไซม์ฟอสฟาเตส ในระหว่างการดีฟอสโฟรีเลชั่น ฟอสฟาเตสจะกำจัดกลุ่มฟอสเฟตออกจากโมเลกุลโปรตีน ดังนั้น โปรตีนที่ถูกกระตุ้นโดยไคเนสสามารถปิดการใช้งานโดยฟอสฟาเตส อย่างไรก็ตาม ปฏิกิริยาดีฟอสโฟรีเลชั่นไม่สามารถย้อนกลับได้ มีฟอสฟาเตสหลายชนิดที่พบในเซลล์ ฟอสฟาเตสบางชนิดมีความเฉพาะเจาะจงสูงและโปรตีนดีฟอสโฟรีเลตหนึ่งหรือสองสามชนิด ในขณะที่บางชนิดกำจัดฟอสเฟตในโปรตีนที่หลากหลาย ฟอสเฟตเป็นไฮโดรเลสเนื่องจากใช้โมเลกุลของน้ำในการขจัดฟอสโฟรีเลชั่น ตามความจำเพาะของซับสเตรต ฟอสฟาเตสสามารถแบ่งออกได้เป็น 5 ประเภท คือ ฟอสฟาเตสจำเพาะไทโรซีน, ฟอสฟาเตสจำเพาะซีรีน/ธรีโอนีน, ฟอสฟาเตสจำเพาะคู่, ฟอสฟาเตสฮิสทิดีน และลิปิดฟอสฟาเตส
กลไกของไทโรซีนดีฟอสโฟรีเลชั่นโดย CDP
ไคเนสกับฟอสฟาเทสต่างกันอย่างไร
• เอนไซม์ไคเนสเร่งปฏิกิริยาฟอสโฟรีเลชั่นของโปรตีนโดยการเติมหมู่ฟอสเฟตจากโมเลกุล ATP เอนไซม์ฟอสฟาเตสกระตุ้นปฏิกิริยาดีฟอสโฟรีเลชั่นโดยการกำจัดกลุ่มฟอสเฟตออกจากโปรตีน
• ไคเนสใช้ ATP เพื่อให้ได้กลุ่มฟอสเฟต ในขณะที่ฟอสฟาเตสใช้โมเลกุลของน้ำเพื่อกำจัดกลุ่มฟอสเฟต
• โปรตีนที่ถูกกระตุ้นโดยไคเนสสามารถปิดการใช้งานโดยฟอสฟาเตส