ความแตกต่างที่สำคัญ – โปรตีน A กับโปรตีน G
การทำให้บริสุทธิ์ของแอนติบอดี IgG คลาสย่อยของพวกมัน และอิมมูโนโกลบูลินชนิดอื่นๆ (IgA, IgE, IgD และ IgM) ทำได้โดยทั่วไปโดยใช้โปรตีนจากแบคทีเรียที่มีความสัมพันธ์สูงต่อบริเวณ Fc ของแอนติบอดีเหล่านี้ โปรตีน A และโปรตีน G เป็นโปรตีนรีคอมบิแนนท์ของแบคทีเรียซึ่งได้รับการแนะนำเป็นอย่างยิ่งสำหรับจุดประสงค์ในการทำให้บริสุทธิ์ของ IgG immunoglobulins ของมนุษย์และสัตว์อื่นๆ และนอกจากนี้ โปรตีน A, โปรตีน G, โปรตีน A/G และโปรตีน L คือโปรตีนลูกผสมของจุลินทรีย์ตามธรรมชาติที่มีตำแหน่งการจับที่จำเพาะสำหรับบริเวณ Fc ของแอนติบอดี IgG ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมนอกจากนั้น โปรตีนจุลินทรีย์เหล่านี้ยังสามารถใช้เพื่อทำให้อิมมูโนโกลบูลินชนิดอื่นๆ บริสุทธิ์ เช่น IgA, IgE, IgD และ IgM ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมและสัตว์อื่นๆ เช่น กระต่าย หนู แกะ วัว เป็นต้น โปรตีน A จับกับแอนติบอดีของมนุษย์ที่ไม่ใช่ แอนติบอดี IgG แต่มันผูกมัดอย่างอ่อนกับ IgG3 subclass และไม่ผูกมัดกับ IgD แอนติบอดีของมนุษย์ โปรตีน G จับกับแอนติบอดี IgG ของมนุษย์ชนิดย่อยทั้งหมด และมีความหลากหลายมากขึ้นเมื่อจับกับแอนติบอดี IgG ของสปีชีส์อื่น อย่างไรก็ตาม โปรตีน G ไม่จับกับแอนติบอดีของมนุษย์ชนิดอื่นที่ไม่ใช่ IgG โปรตีน G มีความสัมพันธ์กับ IgG สูงกว่าโปรตีน A นี่คือข้อแตกต่างที่สำคัญระหว่างโปรตีน A และโปรตีน G
โปรตีน A คืออะไร
โปรตีน A ถูกกำหนดให้เป็นโปรตีนพื้นผิวที่มีขนาด 42 kDa โปรตีน A พบครั้งแรกในผนังเซลล์ของ Staphylococcus aureus มันถูกเข้ารหัสโดยยีน "สปา" โปรตีน A ถูกควบคุมโดยโทโพโลยีดีเอ็นเอ ออสโมลาริตีของเซลล์ และระบบสององค์ประกอบโปรตีนรีคอมบิแนนท์จุลินทรีย์นี้มีส่วนเกี่ยวข้องอย่างมากในปฏิกิริยาทางชีวเคมี เนื่องจากความสามารถในการจับกับแอนติบอดีหลายประเภท เช่น IgG, IgA, IgE และ IgM ดังนั้น โปรตีนจุลินทรีย์นี้จึงถูกใช้เพื่อทำให้บริสุทธิ์ประเภทแอนติบอดีของมนุษย์ มันมีโดเมนการจับ “Ig” ที่คล้ายคลึงกันห้าโดเมนที่พับเป็นบันเดิลสามเกลียว แต่ละโดเมนมีความสามารถในการจับกับโปรตีนอิมมูโนโกลบุลินจากสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมหลายชนิดโดยเฉพาะอย่างยิ่งกับแอนติบอดี IgG โปรตีน A จับกับสายโซ่หนักของบริเวณ Fc ของอิมมูโนโกลบูลินส่วนใหญ่โดยเฉพาะ
เกี่ยวกับโปรตีนในตระกูล VH3 ของมนุษย์ โปรตีน A จับกับบริเวณ Fab โปรตีนลูกผสม A มีความสามารถในการจับกับแอนติบอดีของมนุษย์อื่นๆ (IgA, IgE, IgM) ที่มากกว่าแอนติบอดี IgG แต่มันมีการเสนอราคาเบา ๆ กับ IgG3 subclass และไม่ผูกมัดกับแอนติบอดีของมนุษย์ IgD โปรตีน A ยังสามารถจับกับแอนติบอดี IgG ของสายพันธุ์อื่นๆ เช่น ม้า กระต่าย หนู สุนัข ลิง วัว เป็นต้น
รูปที่ 01: โปรตีน A
โปรตีน A มีบทบาทสำคัญในการเกิดโรค Staphylococcus aureus โปรตีนนี้อำนวยความสะดวกในการจับตัวของแบคทีเรียกับพื้นผิวเคลือบปัจจัย Von–Willebrand ของมนุษย์ ดังนั้นจึงเป็นการเพิ่มประสิทธิภาพการติดเชื้อแบคทีเรีย โปรตีน A ยังทำลายภูมิคุ้มกันที่เป็นสื่อกลางทางอารมณ์ขันของมนุษย์ โปรตีนรีคอมบิแนนท์จุลินทรีย์นี้ผลิตขึ้นผ่านกระบวนการหมักทางอุตสาหกรรม
โปรตีน G คืออะไร
โปรตีน G ถูกกำหนดให้เป็นโปรตีนที่จับกับอิมมูโนโกลบูลินซึ่งแสดงออกโดยแบคทีเรียสเตรปโทคอกคัสกลุ่ม C และ D โดยเฉพาะ มันมีสัมพรรคภาพสูงต่อบริเวณ Fc และ Fab ของแอนติบอดี โปรตีน G มีขนาดโมเลกุลประมาณ 65kDa
โปรตีน G เป็นโปรตีนพื้นผิวเนื่องจากมีความผูกพันกับอิมมูโนโกลบูลิน จึงใช้สำหรับการทำให้บริสุทธิ์ของแอนติบอดี โปรตีน G จับกับแอนติบอดี IgG ของมนุษย์ชนิดย่อยทั้งหมด และมีความหลากหลายมากขึ้นเมื่อจับกับแอนติบอดี IgG ของสปีชีส์อื่นด้วย แต่ไม่จับกับแอนติบอดีของมนุษย์ชนิดอื่น (IgA, IgE, IgM, IgD) การพับโดเมนโปรตีน G – B1 เข้าด้วยกันทำให้เกิดโปรตีนทรงกลม
โปรตีน A และโปรตีน G มีความคล้ายคลึงกันอย่างไร
- เป็นโปรตีนจุลินทรีย์ทั้งคู่
- ทั้งสองเป็นโปรตีนลูกผสม
- โปรตีนทั้งสองมีความสัมพันธ์สูงต่อแอนติบอดี IgG ของมนุษย์และคลาสย่อยของมัน
- ทั้งสองใช้สำหรับการทำให้บริสุทธิ์ของอิมมูโนโกลบูลิน
- โปรตีนทั้งสองสามารถจับกับบริเวณ Fc ของอิมมูโนโกลบูลินได้
ความแตกต่างระหว่างโปรตีน A และโปรตีน G คืออะไร
โปรตีน A กับโปรตีน G |
|
| โปรตีน A ถูกกำหนดให้เป็นโปรตีนพื้นผิวขนาด 42 kDa ซึ่งเดิมพบในผนังเซลล์ของ Staphylococcus aureus | โปรตีน G ถูกกำหนดให้เป็นโปรตีนที่จับกับอิมมูโนโกลบูลินขนาด 65kDa ซึ่งแสดงออกโดยแบคทีเรียสเตรปโทคอกคัสกลุ่ม C และ D โดยเฉพาะ |
| แสดงประเภทแบคทีเรีย | |
| โปรตีน A แสดงโดย Staphylococcus aureus | โปรตีน G แสดงโดยแบคทีเรีย Streptococcal กลุ่ม C และ D |
| ขนาดโมเลกุล | |
| โปรตีน A มีขนาด 42kDa | โปรตีน G มีขนาดประมาณ 65kDa (โปรตีน G148 G-65kDa และ C40 โปรตีน G- 58kDa) |
| ผูกพันกับเซรั่มอัลบูมินของมนุษย์ | |
| โปรตีนเอไม่ผูกมัดกับเซรั่มอัลบูมิน | โปรตีน G มีจุดจับสำหรับเซรั่มอัลบูมิน |
| การทำให้บริสุทธิ์ของมนุษย์ IgG3 คลาสย่อย | |
| โปรตีน A ไม่สามารถใช้เพื่อทำให้บริสุทธิ์ของ IgG ของมนุษย์3 คลาสย่อยเนื่องจากไม่ผูกมัดกับ IgG ของมนุษย์3 คลาสย่อยอิมมูโนโกลบูลิน. | โปรตีน G สามารถใช้เพื่อทำให้บริสุทธิ์ของคลาสย่อย IgG3 ซับคลาสเนื่องจากผูกมัดกับ IgG ของมนุษย์3 คลาสย่อยอิมมูโนโกลบูลิน |
| การทำให้บริสุทธิ์ของแอนติบอดีของมนุษย์อื่นๆ (IgA, IgE และ IgM) | |
| โปรตีน A มีความสามารถที่สูงกว่าในการจับแอนติบอดีของมนุษย์อื่นที่ไม่ใช่ IgG antibody ดังนั้นจึงสามารถใช้เพื่อทำให้แอนติบอดีของมนุษย์อื่นๆ บริสุทธิ์ เช่น; IgA, IgE และ IgM | โปรตีน G มีผลผูกพันกับแอนติบอดี IgG ของมนุษย์ชนิดย่อยทั้งหมด แต่โปรตีน G ไม่ได้จับกับแอนติบอดีอื่นๆ ของมนุษย์เช่น IgA, IgE และ IgM ดังนั้นจึงไม่สามารถใช้เพื่อทำให้แอนติบอดีของมนุษย์อื่นๆ บริสุทธิ์ได้ เช่น IgA, IgE และ IgM |
สรุป – โปรตีน A กับโปรตีน G
โปรตีนลูกผสมจุลินทรีย์ A, โปรตีน G, โปรตีน A/G และโปรตีน L เป็นโปรตีนจากแบคทีเรียพื้นเมืองที่มีตำแหน่งจับจำเพาะสำหรับบริเวณ Fc ของแอนติบอดี IgG ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม โปรตีน A และโปรตีน G ยังมีตำแหน่งในการจับสำหรับแอนติบอดี IgG อื่นของสปีชีส์อื่น โปรตีน A และโปรตีน G เป็นโปรตีนรีคอมบิแนนท์จากแบคทีเรีย ซึ่งแนะนำเป็นอย่างยิ่งสำหรับจุดประสงค์ในการทำให้บริสุทธิ์ของ IgG immunoglobulins ของมนุษย์และสัตว์อื่นๆ โปรตีน L มีความสัมพันธ์สูงต่อสายเบาแคปปาของคลาสอิมมูโนโกลบูลิน IgG, IgA และ IgM ดังนั้น โปรตีน L สามารถรวมเข้าด้วยกันเพื่อทำให้อิมมูโนโกลบูลินเหล่านี้บริสุทธิ์ในมนุษย์และสปีชีส์อื่น ๆ ในปัจจุบันอุตสาหกรรมโปรตีนแบคทีเรียเหล่านี้ใช้เพื่อทำให้อิมมูโนโกลบูลินบริสุทธิ์เช่น; IgG, IgA, IgD, IgE และ IgM สิ่งนี้สามารถอธิบายได้ว่าเป็นความแตกต่างระหว่างโปรตีน A และโปรตีน G
ดาวน์โหลดไฟล์ PDF ของโปรตีน A กับโปรตีน G
คุณสามารถดาวน์โหลดไฟล์ PDF ของบทความนี้และใช้เพื่อวัตถุประสงค์ออฟไลน์ตามบันทึกการอ้างอิง โปรดดาวน์โหลดไฟล์ PDF ที่นี่ ความแตกต่างระหว่างโปรตีน A และโปรตีน G
