ความแตกต่างที่สำคัญระหว่าง allosterism เชิงบวกและเชิงลบคือ allosterism เชิงบวกในโปรตีนแสดงให้เห็นถึงความสัมพันธ์สูงสำหรับลิแกนด์ ในขณะที่ allosterism เชิงลบในโปรตีนแสดงถึงความสัมพันธ์ที่ต่ำสำหรับลิแกนด์
Allosterism หรือพฤติกรรม allosteric เป็นปรากฏการณ์ที่กิจกรรมของโปรตีนสามารถเปลี่ยนแปลงได้ขึ้นอยู่กับการจับกันของโมเลกุลบางตัวที่ไซต์อื่นนอกเหนือจากที่ทำงานของโปรตีน (โดยเฉพาะในเอนไซม์) allosterism เชิงบวกบ่งชี้ว่าการจับกันของโมเลกุลเอฟเฟกเตอร์กับเอ็นไซม์ทำให้เอ็นไซม์เปลี่ยนการกำหนดค่าให้อยู่ในรูปแบบแอคทีฟ ในทางตรงกันข้าม allosteirsm เชิงลบบ่งชี้ว่าการจับโมเลกุลของเอฟเฟคเตอร์ทำให้เอนไซม์เปลี่ยนการกำหนดค่าจากรูปแบบที่ออกฤทธิ์เป็นรูปแบบที่ไม่ใช้งาน
Allosterism เชิงบวกคืออะไร
allosterism เชิงบวกคือการเปลี่ยนแปลงในการกำหนดค่าของโปรตีน (ส่วนใหญ่เป็นเอนไซม์) จากรูปแบบที่ไม่ใช้งานไปเป็นรูปแบบที่ใช้งานตามการจับของโมเลกุลเอฟเฟกเตอร์ โมเลกุลเอฟเฟกเตอร์จับกับตำแหน่งอื่นที่ไม่ใช่ตำแหน่งแอคทีฟของเอนไซม์ เรียกว่าไซต์ allosteric กระบวนการนี้เรียกอีกอย่างว่าการเปิดใช้งานแบบ allosteric
ตัวอย่างทั่วไปสำหรับการจับโมเลกุลเอฟเฟกต์ดังกล่าวคือพันธะของโมเลกุลออกซิเจนกับโมเลกุลของเฮโมโกลบิน ซึ่งกระตุ้นโมเลกุลของเฮโมโกลบินเพื่อขนส่งออกซิเจนไปยังเซลล์อย่างมีประสิทธิภาพ ที่นั่น โมเลกุลออกซิเจนจับกับธาตุเหล็กของโมเลกุลฮีมในโมเลกุลเฮโมโกลบิน รูปแบบแอคทีฟเรียกว่า ออกซี-เฮโมโกลบิน ในขณะที่รูปแบบที่ไม่ใช้งานเรียกว่า ดีออกซี-เฮโมโกลบิน
Allosterism เชิงลบคืออะไร
allosterism เชิงลบคือการเปลี่ยนแปลงในการกำหนดค่าของเอนไซม์จากรูปแบบที่ใช้งานได้เป็นรูปแบบที่ไม่ใช้งานตามการจับกันของโมเลกุลเอฟเฟกเตอร์โมเลกุลเอฟเฟกเตอร์จับกับตำแหน่งอื่นที่ไม่ใช่ตำแหน่งแอคทีฟของเอนไซม์ เรียกว่าไซต์ allosteric กระบวนการนี้เรียกอีกอย่างว่าการยับยั้ง allosteric
รูปที่ 01: Allosterism เชิงบวกและเชิงลบ
ระหว่าง allosterism เชิงลบ การยึดเกาะของลิแกนด์หนึ่งตัวจะลดสัมพรรคภาพของเอ็นไซม์สำหรับซับสเตรตที่ไซต์แอคทีฟอื่นๆ ที่มีอยู่สำหรับการจับซับสเตรต ตัวอย่างคือการผูกมัดของ 2, 3-BPG กับไซต์ allosteric บนเฮโมโกลบิน ซึ่งทำให้ความสัมพันธ์ของออกซิเจนของหน่วยย่อยทั้งหมดลดลง
อัลโลสเตอริซึมเชิงบวกและเชิงลบต่างกันอย่างไร
ในทางบวก allosterism การผูกมัดของโมเลกุลเอฟเฟกเตอร์กับเอ็นไซม์ทำให้เอ็นไซม์เปลี่ยนโครงสร้างให้อยู่ในรูปแบบแอกทีฟ ในขณะที่อัลโลสเตอรีซึมเชิงลบ การยึดเหนี่ยวของโมเลกุลเอฟเฟกเตอร์ทำให้เอ็นไซม์เปลี่ยนการกำหนดค่าจากแอคทีฟ แบบฟอร์มไปยังแบบฟอร์มที่ไม่ใช้งานความแตกต่างที่สำคัญระหว่าง allosterism เชิงบวกและเชิงลบคือ allosterism เชิงบวกในโปรตีนแสดงให้เห็นถึงความสัมพันธ์สูงสำหรับลิแกนด์ ในขณะที่ allosterism เชิงลบในโปรตีนแสดงความสัมพันธ์ที่ต่ำสำหรับลิแกนด์ นอกจากนี้ allosterism เชิงบวกยังเกี่ยวข้องกับการกระตุ้น ในขณะที่ allosteirsm เชิงลบเกี่ยวข้องกับการยับยั้ง การผูกมัดของออกซิเจนกับเฮโมโกลบินเป็นตัวอย่างของภาวะอัลโลสเตอริซึมเชิงบวก ในขณะที่การผูกมัดของ 2, 3-BPG กับฮีโมโกลบินเป็นตัวอย่างของภาวะอัลโลสเตอริซึมเชิงลบ
อินโฟกราฟิกต่อไปนี้แสดงความแตกต่างระหว่าง allosterism เชิงบวกและเชิงลบในรูปแบบตารางสำหรับการเปรียบเทียบแบบเคียงข้างกัน
สรุป – Allosterism เชิงบวกเทียบกับเชิงลบ
ในพฤติกรรม allosterism หรือ allosteric กิจกรรมของโปรตีนสามารถเปลี่ยนแปลงได้ขึ้นอยู่กับการจับกันของโมเลกุลบางตัวที่ไซต์อื่นนอกเหนือจากที่ทำงานของโปรตีน (โดยเฉพาะในเอนไซม์) ความแตกต่างที่สำคัญระหว่าง allosterism เชิงบวกและเชิงลบคือ allosterism เชิงบวกในโปรตีนแสดงให้เห็นถึงความสัมพันธ์สูงสำหรับลิแกนด์ ในขณะที่ allosterism เชิงลบในโปรตีนแสดงความสัมพันธ์ที่ต่ำสำหรับลิแกนด์